Página 1
Alrededor del 95% de la caseína se encuentra en la leche en forma de partículas coloidales relativamente grandes, micelas, que tienen una estructura suelta y están muy hidratadas.
En solución, la caseína tiene una serie de grupos funcionales libres que determinan su carga, la naturaleza de la interacción con el H2O (hidrofilia) y la capacidad de entrar en reacciones químicas.
Los portadores de cargas negativas y propiedades ácidas de la caseína son los grupos β y γ-carboxilo de los ácidos aspártico y glutámico, las cargas positivas y las propiedades básicas: los grupos å-amino de la lisina, los grupos guanidina de la arginina y los grupos imidazol de la histidina. a pH leche fresca(pH 6,6) la caseína tiene carga negativa: la igualdad de cargas positivas y negativas (el estado isoeléctrico de la proteína) se produce en un ambiente ácido a pH 4,6-4,7; en consecuencia, los ácidos dicarboxílicos predominan en la composición de la caseína, además, la carga negativa y las propiedades ácidas de la caseína potencian los grupos hidroxilo del ácido fosfórico. La caseína pertenece a las fosforoproteínas: en su composición contiene H3PO4 (fósforo orgánico), unido por un enlace monoéster a los residuos de serina.
Las propiedades hidrofílicas dependen de la estructura, la carga de las moléculas, el pH del medio, la concentración de sales en él y otros factores.
Con sus grupos polares y grupos peptídicos de las cadenas principales, la caseína se une a una cantidad significativa de H2O: no más de 2 horas por 1 hora de proteína, lo cual es de importancia práctica, asegura la estabilidad de las partículas de proteína en la leche cruda, pasteurizada y esterilizada. ; proporciona propiedades estructurales y mecánicas (resistencia, capacidad para separar el suero) de los coágulos ácidos y de cuajo ácido formados durante la producción productos lácteos fermentados y queso, porque en el proceso de tratamiento térmico a alta temperatura de la leche, la β-lactoglobulina se desnaturaliza al interactuar con la caseína y se mejoran las propiedades hidrofílicas de la caseína: proporcionando la capacidad de retención y unión de agua de la masa de queso durante la maduración del queso , es decir, consistencia producto terminado.
La caseína es anfoterina. En la leche, tiene propiedades ácidas pronunciadas.
COOH COO-
Sus grupos carboxilo libres de aminoácidos dicarboxílicos y grupos hidroxilo de ácido fosfórico, interactuando con iones de sales de metales alcalinos y alcalinotérreos (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) forman caseinatos. Disolventes alcalinos en H2O, los disolventes alcalinotérreos son insolubles. El caseinato de calcio y sodio son de gran importancia en la producción queso fundido, en el que parte del caseinato de calcio se convierte en un caseinato de sodio emulsionante plástico, que se utiliza cada vez más como aditivo en la producción productos alimenticios.
Los grupos amino libres de la caseína interactúan con el aldehído, por ejemplo, con el formaldehído:
R − NH2 + 2CH2O → R − norte
Esta reacción se utiliza en la determinación de proteínas en la leche por titulación formal.
La interacción de los grupos amino libres de la caseína (principalmente los grupos S-amino de la lisina) con los grupos aldehído de la lactosa y la glucosa explica la primera etapa de la reacción de formación de melanoidinas:
R - NH2 + C - R R - N = CH - R + H2O
aldosilamina
Para la práctica de la industria láctea, de particular interés es, en primer lugar, la capacidad de coagulación (precipitación) de la caseína. La coagulación se puede realizar con ácidos, enzimas (cuajo), hidrocoloides (pectina).
Según el tipo de precipitación, hay: caseína ácida y cuajo. El primero contiene poco calcio, ya que los iones H2 lo lixivian del complejo de caseína, la caseína de cuajo es una mezcla de caseinato de calcio, por el contrario, y no se disuelve en álcalis débiles, a diferencia de la caseína ácida. Hay dos tipos de caseínas obtenidas por precipitación con ácidos: la cuajada de leche agria y la caseína cruda. Al recibir la cuajada de leche agria, se forma bioquímicamente ácido en la leche, mediante cultivos de microorganismos, y la separación de la caseína está precedida por la etapa de gelificación. La caseína cruda se obtiene mediante la adición de ácido láctico o ácidos minerales, cuya elección depende del propósito de la caseína, ya que bajo su influencia la estructura de la caseína precipitada es diferente: la caseína de ácido láctico es suelta y granular, el ácido sulfúrico es granular y ligeramente graso. ; ácido clorhídrico - viscoso y gomoso. Durante la precipitación se forman sales de calcio de los ácidos empleados. El sulfato de calcio, que es poco soluble en agua, no se puede eliminar completamente lavando la caseína. El complejo de caseína es bastante termoestable. La leche fresca normal con pH 6,6 coagula a 150°C en unos segundos, a 130°C en más de 20 minutos, a 100°C en varias horas, por lo que la leche puede esterilizarse.
Análisis radiactivo
El análisis radiactivo descubrió a fines del siglo XIX (en 1895) el físico alemán Wilhelm Konrad Roentgen rayos invisibles capaces de atravesar sólidos sin obstáculos y causar ennegrecimiento ...
Características de los pesticidas de simtriazina y su contenido en varios objetos ambientales.
Los cultivos cultivados tienen una capacidad competitiva diferente a las malas hierbas en la lucha por la luz, la humedad y los nutrientes. Los requisitos más ambientales de las malas hierbas son los mismos que los requisitos de ku ...
Alrededor del 95% de la caseína se encuentra en la leche en forma de partículas coloidales relativamente grandes, micelas, que tienen una estructura suelta y están muy hidratadas.
En solución, la caseína tiene una serie de grupos funcionales libres que determinan su carga, la naturaleza de la interacción con H 2 O (hidrofilia) y la capacidad de entrar en reacciones químicas.
Los portadores de cargas negativas y propiedades ácidas de la caseína son también grupos Y-carboxilo de ácidos aspártico y glutámico, cargas positivas y propiedades básicas - -grupos amino de lisina, grupos guanidina de arginina y grupos imidazol de histidina. Al pH de la leche fresca (pH 6,6), la caseína tiene carga negativa: la igualdad de cargas positivas y negativas (el estado isoeléctrico de la proteína) se produce en un ambiente ácido a pH 4,6-4,7; por lo tanto, pero los ácidos dicarboxílicos predominan en la composición de la caseína, además, la carga negativa y las propiedades ácidas de la caseína mejoran los grupos hidroxilo del ácido fosfórico. La caseína pertenece a las fosforoproteínas: en su composición contiene H 3 PO 4 (fósforo orgánico), unido por un enlace monoéster a los residuos de serina:
R CH - CH 2 - O - P \u003d O \u003d O
Caseína Serina Ácido Fosfórico
Las propiedades hidrofílicas dependen de la estructura, la carga de las moléculas, el pH del medio, la concentración de sales en él y otros factores.
Con sus grupos polares y grupos peptídicos de las cadenas principales, la caseína se une a una cantidad significativa de H 2 O - no más de 2 horas por 1 hora de proteína, lo cual es de importancia práctica, asegura la estabilidad de las partículas de proteína en crudo, pasteurizado y leche esterilizada; proporciona propiedades estructurales y mecánicas (resistencia, capacidad para separar el suero) de los coágulos de ácido y cuajo ácido formados durante la producción de productos lácteos fermentados y queso, porque en el proceso de tratamiento térmico de alta temperatura de la leche, la lactoglobulina se desnaturaliza al interactuar con Se mejoran la caseína y las propiedades hidrofílicas de la caseína: proporcionando la capacidad de retención de humedad y retención de agua de la masa de queso durante la maduración del queso, es decir, la consistencia del producto terminado.
Caseína-anfoterina. En la leche, tiene propiedades ácidas pronunciadas.
Director de operaciones de la ONU -
Sus grupos carboxilo libres de AA dicarboxílicos y grupos hidroxilo de ácido fosfórico, interactuando con iones de sales de metales alcalinos y alcalinotérreos (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) forman caseinatos. Disolventes alcalinos en H 2 O, los disolventes alcalinotérreos son insolubles. El caseinato de calcio y sodio son de gran importancia en la producción de quesos fundidos, en los que parte del caseinato de calcio se convierte en un caseinato de sodio emulsionante plástico, que se utiliza cada vez más como aditivo en la producción de alimentos.
Los grupos amino libres de la caseína interactúan con el aldehído (formaldehído)
R - NH 2 + 2CH 2 O R - N
Esta reacción se utiliza en la determinación de proteínas en la leche por titulación formal.
La interacción de los grupos amino libres de la caseína (principalmente los grupos -amino de la lisina) con los grupos aldehído de la lactosa y la glucosa explica la primera etapa de la reacción de formación de melanoidinas.
R - NH 2 + C - R R - N \u003d CH - R + H 2 O
aldosilamina
Para la práctica de la industria láctea, de particular interés es, en primer lugar, la capacidad de coagulación (precipitación) de la caseína. La coagulación se puede realizar con ácidos, enzimas (cuajo), hidrocoloides (pectina).
Según el tipo de precipitación, hay: caseína ácida y cuajo. El primero contiene poco calcio, ya que los iones H 2 lo lixivian del complejo de caseína, la caseína de cuajo es una mezcla de caseinato de calcio, por el contrario, y no se disuelve en álcalis débiles, a diferencia de la caseína ácida. Hay dos tipos de caseínas obtenidas por precipitación con ácidos: la cuajada de leche agria y la caseína cruda. Al recibir la cuajada de leche fermentada, se forma bioquímicamente ácido en la leche, mediante cultivos de microorganismos, y la separación de la caseína está precedida por la etapa de gelificación. La caseína cruda se obtiene mediante la adición de ácido láctico o ácidos minerales, cuya elección depende del propósito de la caseína, ya que bajo su influencia la estructura de la caseína precipitada es diferente: la caseína de ácido láctico es suelta y granular, el ácido sulfúrico es granular y ligeramente graso. ; ácido clorhídrico - viscoso y gomoso. Durante la precipitación se forman sales de calcio de los ácidos empleados. El sulfato de calcio, que es poco soluble en agua, no se puede eliminar completamente lavando la caseína. El complejo de caseína es bastante termoestable. La leche normal fresca con pH 6,6 coagula a 150 o C en unos segundos, a 130 o C en más de 20 minutos, a 100 o C durante varias horas, por lo que la leche se puede esterilizar.
La coagulación de la caseína está asociada a su desnaturalización (coagulación), se presenta en forma de escamas de caseína, o en forma de gel. En este caso, la floculación se llama coagulación y la gelificación se llama coagulación. Los cambios macroscópicos visibles están precedidos por cambios submicroscópicos en la superficie de las micelas de caseína individuales, ocurren bajo las siguientes condiciones
- -- al condensar leche -- las micelas de caseína forman partículas débilmente unidas entre sí. Esto no se observa en la leche condensada azucarada;
- - durante el hambre - las micelas se dividen en submicelas, su forma esférica se deforma;
- - cuando se calienta en un autoclave a 130 ° C - los principales enlaces de valencia se rompen y aumenta el contenido de nitrógeno no proteico;
- - durante el secado por atomización - se conserva la forma de las micelas. con el método de contacto, su forma cambia, lo que afecta la poca solubilidad de la leche;
- - cuando se seca por congelación - el cambio es insignificante.
En todos los productos lácteos líquidos, la desnaturalización visible de la caseína es altamente indeseable.
En la industria láctea, el fenómeno de la coagulación de la caseína junto con las proteínas del suero se obtienen coprecipitados, se utilizan CaCl 2 , NH 2 e hidróxido de calcio.
Todos los procesos de desnaturalización de la caseína, excepto la salazón, se consideran irreversibles, pero esto es cierto solo si la reversibilidad de los procesos se entiende como la restauración de las estructuras terciarias y secundarias nativas de las proteínas de la leche. De importancia práctica es el comportamiento reversible de las proteínas, cuando pueden pasar de una forma precipitada a un estado de dispersión coloidal. La coagulación del cuajo en cualquier caso es una desnaturalización irreversible, ya que en este caso se rompen los principales enlaces de valencia. Las caseínas de cuajo no pueden volver a su forma coloidal original. Por el contrario, la reversibilidad puede promover la gelificación de un par de H-caseína liofilizadas cuando se agrega una solución concentrada de cloruro de sodio. Revirtamos también el proceso de formación de un gel blando con propiedades tixotrópicas en la leche UHT a temperatura ambiente. En la etapa inicial, una ligera agitación conduce a la peptización del gel. La precipitación del ácido de caseína es un proceso reversible. Como resultado de la adición de una cantidad apropiada de álcali, la caseína en forma de caseinato vuelve a pasar a una solución coloidal. La floculación de la caseína también es de gran importancia desde el punto de vista de la fisiología nutricional. Se forma un coágulo blando al agregar componentes débilmente ácidos, por ejemplo, ácido cítrico, o eliminación de una parte de los iones de calcio por intercambio iónico, así como cuando pretratamiento leche con enzimas proteolépticas, ya que dicho coágulo forma un coágulo delgado y blando en el estómago.
Quizás todos hayan oído hablar de la proteína caseína. Es el elemento principal. Desafortunadamente, un producto de proteína de este tipo no siempre se toma en serio. ¡Pero en vano! Después de todo, la caseína es muy útil, tanto para los atletas como para la gente común. Su característica principal es el uso adecuado de las proteínas.
Traducido del latín, caseína significa queso. Por definición científica, se trata como una proteína compleja que se encuentra en la leche. Este componente forma parte de la leche, que es utilizada por casi todos los mamíferos del planeta. La parte principal en la leche es del 82%, mientras que el suero es solo del 18%. Cuando la leche se agria, toda la caseína pasa al sedimento, que consiste en la formación masa de cuajada. Por lo tanto, es seguro decir que el requesón se compone principalmente de caseína.
La peculiaridad de este producto es que tiene una función de almacenamiento. Esta habilidad única se logra por su origen natural. Debido al hecho de que la proteína de caseína se descompone varias veces más que la proteína de suero normal, la cantidad necesaria de aminoácidos ingresa al cuerpo humano. Estas propiedades de la caseína permiten que las personas que practican deportes intensos la utilicen activamente, así como aquellos que desean deshacerse del exceso de peso corporal.
EN diferentes tipos deportes, se usa con mayor frecuencia en forma de caseína micelar. Esto significa que el producto consiste en partículas suspendidas. Cuando el producto se mezcla con agua, el resultado es una consistencia bastante espesa. Es muy fácil de usar y al mismo tiempo no sientes ninguna molestia ni regusto desagradable. Cuando la caseína micelar ingresa al estómago, una persona siente una gran oleada de energía y saciedad total, que se sentirá durante un largo período de tiempo.
Este efecto se consigue gracias a que la caseína 100% contiene un 88% de proteína por cada 100 gramos de producto micelar, mientras que un 1,5% es grasa. ¡Vale la pena señalar el hecho de que los carbohidratos no se encuentran en la proteína de caseína! Estas características únicas del producto permiten que el cuerpo reciba todos los aminoácidos importantes. Después de tomar caseína, una persona se sentirá llena durante aproximadamente 6 a 8 horas. Esta vez tiene un efecto positivo en el tejido muscular. Después de todo, no solo aumentan notablemente en masa, sino que tampoco colapsan entre las pausas para comer.
Proteína de caseína ayuda de manera muy efectiva a quemar grasa corporal y reducir el hambre. Si realiza activamente ejercicios físicos y usa este producto, será muy fácil lograr el resultado deseado.
¡Es importante saberlo!
En la naturaleza no existe una proteína que incluya 100% proteínas. ¡El máximo es sólo el 95%!.
Para ganar masa muscular, este tipo de proteína juega un papel importante. Tiene propiedades anticatabólicas.
No se recomienda usar caseína antes o después del entrenamiento. Por lo tanto, no logrará resultados. De hecho, durante el período de actividad física, el cuerpo necesita proteínas que tengan la capacidad de ser absorbidas rápidamente. De esto se deduce que es necesario usar este producto solo antes de acostarse, en la cantidad de 40 gramos.
Para perder peso corporal, tome de 2 a 4 veces al día durante 20 a 30 gramos, y lo mismo antes de acostarse. En esta situación, desempeña el papel de saturación y preservación de los músculos.
De la mejor manera, la caseína se absorberá en una dosis de 30-40 gramos. En este caso, debe mezclarse con leche. Cuando el producto se combina con un líquido, lo mejor es mezclarlo con una coctelera o batidora.
El sabor de la bebida será similar al producto de cuajada. Si quieres experimentar, puedes agregarle cacao, vainillina o azúcar.
No olvide que la caseína se tiene en cuenta en la ingesta diaria de calorías. Entonces, por 100 gramos de producto, tendrá 360 kcal.
Proteína de caseína — Vídeo
Cómo elegir la proteína adecuada 
Creatina y proteína, ganador o proteína: ¿cuál es mejor elegir? 
Proteína o BCAA, ¿cuál es mejor? 
como tomar proteina
La carga eléctrica de las proteínas está determinada por grupos ionizados: -COO -, NH 3 +, etc. En medio acuoso, los grupos carboxilo y fosfato se disocian (ceden un protón) y pasan a forma de aniones:
R–COOH R–COO - + H +
R–O–P = O R–O–P = O + 2H +
Los grupos amino, los grupos de guanidina unen protones y se convierten en cationes:
R–NH 2 + H + R–NH 3 +
R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2
La magnitud de las cargas eléctricas en la superficie de las proteínas depende de: 1 - la capacidad de hidratarse; 2 – la capacidad de moverse en un campo eléctrico; 3 - carácter ácido o básico de las proteínas; 4 - solubilidad.
1. Las proteínas se caracterizan por un alto grado de hidratación, es decir, Fijación de agua: 1 g de caseína fija 2-3,7 go más de agua. Se forma una capa monomolecular de agua ligada en la superficie de una partícula coloidal cargada eléctricamente debido a la polaridad de las moléculas de agua. Otras partículas de agua se adsorben en esta capa, y así sucesivamente. A medida que la proteína se espesa, las nuevas moléculas de agua son retenidas cada vez menos por la proteína y se separan fácilmente de ella cuando aumenta la temperatura, se introducen electrolitos, etc. La capa de hidratación evita la agregación de moléculas de proteína en estado nativo y su coagulación.
2. La magnitud de la carga determina la movilidad de las proteínas en un campo eléctrico y es la base para la separación electroforética y la identificación de proteínas. La cantidad de carga proteica depende del pH. Con una disminución del pH, la disociación de los grupos COOH se ralentiza y posteriormente se detiene por completo. En medio alcalino, por el contrario, se disocian completamente.
3. A un pH de leche fresca de 6,6-6,8, la caseína tiene cargas tanto positivas como negativas, con predominio de las negativas. Es decir, la carga total sobre la superficie de la caseína es negativa.
4. Si el pH se reduce gradualmente, los iones H + se unirán a los grupos COO - cargados para formar grupos carboxilo sin carga, es decir, la carga negativa disminuye. A un determinado valor de pH (4,6-4,7), el número de cargas positivas en la superficie de las partículas de caseína será igual al número de cargas negativas. En este punto, que se llama isoeléctrico (pI), las proteínas pierden movilidad electroforética, disminuye el grado de hidratación y, en consecuencia, la estabilidad, es decir, la caseína coagula. Las proteínas del suero permanecen en solución.
La solubilidad de las proteínas también se ve afectada por la concentración de sales en la mezcla:
A una baja concentración de electrolitos, aumenta la solubilidad;
Concentraciones muy altas de sales privan a las proteínas de la capa de hidratación y precipitan (salando) (proceso reversible).
El alcohol y la acetona también actúan como deshidratantes, de forma irreversible. La acción se potencia cuando la proteína se encuentra en forma inestable (prueba de alcohol para determinar la termoestabilidad de la leche).
Proteínas de suero son proteínas de la leche que permanecen en el suero después de que la caseína se precipita de leche cruda a pH 4,6 y temperatura 20°C. Constituyen el 15-22% de todas las proteínas de la leche. Al igual que la caseína, no son homogéneos, sino que constan de varias fracciones, la principal de las cuales son β-lactoglobulina (ABCD 2), α-lactoalbúmina (AB), albúmina sérica, inmunoglobulinas, componentes de la fracción de proteosa peptona. Además, el suero contiene lactoferrina, transferrina, enzimas, hormonas y otros componentes menores.
Las proteínas de suero contienen más aminoácidos esenciales que la caseína, por lo que son más completas y deben utilizarse con fines alimentarios.
Algunas propiedades de las proteínas del suero aparecen durante varios procesos tecnológicos y afectar la calidad de los productos.
El más importante propiedades tecnológicas proteínas de suero de leche es su alta capacidad de retención de agua y termolabilidad, es decir, su desnaturalización por calentamiento (95°C durante 20 min). Las cadenas polipeptídicas de las proteínas del suero tienen una configuración de hélice α y un alto contenido de aminoácidos que contienen S. Cuando se calienta, los enlaces de hidrógeno y los enlaces de valencia laterales de la hélice α se rompen; se despliegan las cadenas polipeptídicas. Entre las moléculas de las proteínas del suero se produce la formación de nuevos puentes de hidrógeno y puentes disulfuro, lo que da lugar a la termocoagulación, mientras que las proteínas del suero se transforman en copos muy pequeños, que se depositan en el pasteurizador junto con el Ca 3 (PO 4) 2 en tomar la forma de una piedra de leche o asentarse en partículas de caseína, bloqueando su superficie activa. Tratamiento térmico también da lugar a una reacción entre la α-lactoalbúmina y la β-lactoglobulina.
β-lactoglobulina - la principal proteína de suero, contiene grupos SH libres, constituye el 7-12% de la cantidad total de proteínas de la leche.
Desnaturalizada durante la pasteurización, la β-lactoglobulina forma complejos con la æ-caseína y precipita con ella durante la coagulación con ácido y cuajo de la caseína. La formación del complejo β-lactoglobulina - æ-caseína perjudica significativamente el ataque de la æ-caseína por el cuajo y reduce la estabilidad térmica de las micelas de caseína.
α-lactoalbúmina constituye del 2 al 5% de la cantidad total de proteínas de la leche, finamente dispersas; no coagula en el punto isoeléctrico (pH 4,2-4,5), porque altamente hidratado; no coagula con cuajo; térmicamente estable debido a la gran cantidad de enlaces S-S; Desempeña un papel importante en la síntesis de lactosa.
Albúmina de suero (0.7-1.5%) ingresa a la leche desde la sangre. Hay mucho de esta fracción en la leche con mastitis.
inmunoglobulinas (Ig) realizan la función de los anticuerpos (aglutinina), por lo que hay pocos en la leche común (1.9-3.3% de la cantidad total de proteínas), y en el calostro constituyen la mayor parte (hasta el 90%) del suero proteinas Muy sensible al calor.
peptonas de proteosa - la parte más termoestable de las proteínas del suero. Constituyen del 2 al 6% de todas las proteínas de la leche. No precipitar a 95-100°C durante 20 min y acidificar a pH 4,6; precipitado con ácido tricloroacético al 12%.
Proteínas menores :
- la lactoferrina (proteína roja fijadora de hierro), glicoproteína, contenida en una cantidad de 0,01-0,02%, tiene un efecto bacteriostático sobre E. coli;
La transferrina es similar a la lactoferrina, pero con una secuencia de aminoácidos diferente.
1.3 Propiedades químicas de la caseína
Alrededor del 95% de la caseína se encuentra en la leche en forma de partículas coloidales relativamente grandes, micelas, que tienen una estructura suelta y están muy hidratadas.
En solución, la caseína tiene una serie de grupos funcionales libres que determinan su carga, la naturaleza de la interacción con H 2 O (hidrofilia) y la capacidad de entrar en reacciones químicas.
Los portadores de cargas negativas y propiedades ácidas de la caseína son los grupos β y γ-carboxilo de los ácidos aspártico y glutámico, las cargas positivas y las propiedades básicas: los grupos å-amino de la lisina, los grupos guanidina de la arginina y los grupos imidazol de la histidina. Al pH de la leche fresca (pH 6,6), la caseína tiene carga negativa: la igualdad de cargas positivas y negativas (el estado isoeléctrico de la proteína) se produce en un ambiente ácido a pH 4,6-4,7; en consecuencia, los ácidos dicarboxílicos predominan en la composición de la caseína, además, la carga negativa y las propiedades ácidas de la caseína potencian los grupos hidroxilo del ácido fosfórico. La caseína pertenece a las fosforoproteínas: en su composición contiene H 3 RO 4 (fósforo orgánico), unido por un enlace monoéster a los residuos de serina.
Las propiedades hidrofílicas dependen de la estructura, la carga de las moléculas, el pH del medio, la concentración de sales en él y otros factores.
Con sus grupos polares y grupos peptídicos de las cadenas principales, la caseína se une a una cantidad significativa de H 2 O - no más de 2 horas por 1 hora de proteína, lo cual es de importancia práctica, asegura la estabilidad de las partículas de proteína en crudo, pasteurizado y leche esterilizada; proporciona propiedades estructurales y mecánicas (resistencia, capacidad para separar el suero) de los coágulos de ácido y cuajo ácido formados durante la producción de productos lácteos fermentados y queso, porque en el proceso de tratamiento térmico de alta temperatura de la leche, la β-lactoglobulina se desnaturaliza por interactúan con la caseína y se mejoran las propiedades hidrofílicas de la caseína: proporcionando la capacidad de retención de humedad y retención de agua de la masa de queso durante la maduración del queso, es decir, la consistencia del producto terminado.
La caseína es anfoterina. En la leche, tiene propiedades ácidas pronunciadas.
Director de operaciones de la ONU -
Sus grupos carboxilo libres de aminoácidos dicarboxílicos y grupos hidroxilo de ácido fosfórico, interactuando con iones de sales de metales alcalinos y alcalinotérreos (Na+, K+, Ca+2, Mg+2) forman caseinatos. Disolventes alcalinos en H 2 O, los disolventes alcalinotérreos son insolubles. El caseinato de calcio y sodio son de gran importancia en la producción de quesos fundidos, en los que parte del caseinato de calcio se convierte en un caseinato de sodio emulsionante plástico, que se utiliza cada vez más como aditivo en la producción de alimentos.
Los grupos amino libres de la caseína interactúan con el aldehído, por ejemplo, con el formaldehído:
R - NH 2 + 2CH 2 O → R - N
Esta reacción se utiliza en la determinación de proteínas en la leche por titulación formal.
La interacción de los grupos amino libres de la caseína (principalmente los grupos S-amino de la lisina) con los grupos aldehído de la lactosa y la glucosa explica la primera etapa de la reacción de formación de melanoidinas:
R - NH 2 + C - R R - N \u003d CH - R + H 2 O
aldosilamina
Para la práctica de la industria láctea, de particular interés es, en primer lugar, la capacidad de coagulación (precipitación) de la caseína. La coagulación se puede realizar con ácidos, enzimas (cuajo), hidrocoloides (pectina).
Según el tipo de precipitación, hay: caseína ácida y cuajo. El primero contiene poco calcio, ya que los iones H 2 lo lixivian del complejo de caseína, la caseína de cuajo es una mezcla de caseinato de calcio, por el contrario, y no se disuelve en álcalis débiles, a diferencia de la caseína ácida. Hay dos tipos de caseínas obtenidas por precipitación con ácidos: la cuajada de leche agria y la caseína cruda. Al recibir la cuajada de leche agria, se forma bioquímicamente ácido en la leche, mediante cultivos de microorganismos, y la separación de la caseína está precedida por la etapa de gelificación. La caseína cruda se obtiene mediante la adición de ácido láctico o ácidos minerales, cuya elección depende del propósito de la caseína, ya que bajo su influencia la estructura de la caseína precipitada es diferente: la caseína de ácido láctico es suelta y granular, el ácido sulfúrico es granular y ligeramente graso. ; ácido clorhídrico - viscoso y gomoso. Durante la precipitación se forman sales de calcio de los ácidos empleados. El sulfato de calcio, que es poco soluble en agua, no se puede eliminar completamente lavando la caseína. El complejo de caseína es bastante termoestable. La leche normal fresca con un pH de 6,6 coagula a 150 o C en unos segundos, a 130 o C en más de 20 minutos, a 100 o C en varias horas, por lo que la leche se puede esterilizar.
La coagulación de la caseína está asociada a su desnaturalización (coagulación), se presenta en forma de escamas de caseína, o en forma de gel. En este caso, la floculación se llama coagulación y la gelificación se llama coagulación. Los cambios macroscópicos visibles están precedidos por cambios submicroscópicos en la superficie de las micelas de caseína individuales, ocurren bajo las siguientes condiciones:
Cuando la leche se espesa, las micelas de caseína forman partículas que están ligeramente unidas entre sí. Esto no se observa en la leche condensada azucarada;
Durante la inanición, las micelas se dividen en submicelas, su forma esférica se deforma;
Cuando se calienta en un autoclave > 130 o C - los principales enlaces de valencia se rompen y aumenta el contenido de nitrógeno no proteico;
Cuando se seca por pulverización, la forma de las micelas se conserva en el método de contacto, su forma cambia, lo que afecta la poca solubilidad de la leche;
Con la liofilización, el cambio es insignificante.
En todos los productos lácteos líquidos, la desnaturalización visible de la caseína es altamente indeseable.
En la industria láctea, el fenómeno de la coagulación de la caseína junto con las proteínas del suero se obtienen coprecipitados, se utilizan CaCl 2 , NH 2 e hidróxido de calcio.
Todos los procesos de desnaturalización de la caseína, excepto la salazón, se consideran irreversibles, pero esto es cierto solo si la reversibilidad de los procesos se entiende como la restauración de las estructuras terciarias y secundarias nativas de las proteínas de la leche. De importancia práctica es el comportamiento reversible de las proteínas, cuando pueden pasar de una forma precipitada a un estado de dispersión coloidal. La coagulación del cuajo en cualquier caso es una desnaturalización irreversible, ya que en este caso se rompen los principales enlaces de valencia. Las caseínas de cuajo no pueden volver a su forma coloidal original. Por el contrario, la reversibilidad puede promover la gelificación del vapor: H-caseína liofilizada al agregar una solución concentrada de cloruro de sodio. Invirtamos también el proceso de formación de un gel blando con propiedades tixotrópicas en leche UHT a temperatura ambiente. En la etapa inicial, una ligera agitación conduce a la peptización del gel. La precipitación del ácido de caseína es un proceso reversible. Como resultado de la adición de una cantidad apropiada de álcali, la caseína en forma de caseinato vuelve a pasar a una solución coloidal. La floculación de la caseína también es de gran importancia desde el punto de vista de la fisiología nutricional. Un coágulo blando se forma añadiendo componentes ácidos débiles, por ejemplo, ácido cítrico, o eliminando parte de los iones de calcio mediante intercambio iónico, así como mediante el pretratamiento de la leche con enzimas proteolépticas, ya que dicho coágulo forma un coágulo blando y delgado. en el estomago.
Husos, que también están formados por microtúbulos. Los centriolos polarizan el proceso de división celular, asegurando la separación de las cromátidas hermanas (cromosomas) en la anafase de la mitosis. genética celular ontogenia híbrido Leyes de Mendel En sus experimentos sobre cruzamientos, Mendel utilizó el método hibridológico. Usando este método, estudió la herencia por rasgos individuales, y no por todo el complejo, ...
Y predominan los ácidos. El número de grupos individuales de aminoácidos en las proteínas depende de factores zootécnicos, que determinan su composición fisicoquímica. La leche es completa en cuanto al contenido de aminoácidos esenciales. La composición de AA esenciales en algunas proteínas % Aminoácidos Proteína ideal Caseína Proteínas de suero de leche Proteína de huevo Proteína de trigo Proteína de trigo...
B12 es satisfecho por su síntesis por la microflora del tracto gastrointestinal. La leche contiene alrededor de 0,4 microgramos de vitamina B12 por cada 100 g (el requerimiento diario es de 3 microgramos). La leche y los productos lácteos cubren más del 20% de las necesidades humanas diarias de vitamina B12 Ácido ascórbico (vitamina C). Está involucrado en los procesos redox que ocurren en el cuerpo. ...
Contenido parcialmente en el citoplasma de las células. El contenido de ARN suele ser de 5 a 10 veces mayor que el de ADN. La relación ARN/ADN en las células es mayor cuanto más intensa es la síntesis de proteínas en ellas. Los ácidos nucleicos tienen propiedades ácidas fuertemente pronunciadas y llevan una alta carga negativa a valores de pH fisiológicos. En este sentido, en las células de los organismos, interactúan fácilmente con varios cationes y ...
